Serinproteaser: Definition, funktion & betydning

Serinproteaser er en klasse af enzymer, der skærer bindinger mellem de aminosyrer, der udgør proteiner. Serinproteaser er vigtige i fordøjelse, blodkoagulation og i immunsystemet.

Protease

Proteaser er enzymer, der knuser proteiner. Proteiner består af en række aminosyrer, hver holdt til den næste af en peptidbinding. Det aktive sted på en protease genkender sitt substrat (en specifik proteinformation), binder til det, og skærer peptidbindingen. Knusningen kan aktivere eller inaktivere proteinet, afhængigt af dets type.

Serinproteaser

Serinproteaser er en familie af proteaser, der alle har aminosyren serin (forkortet Ser eller S) i deres aktive sted. Serin er en hydroxylic aminosyre og er hydrofil ("vandelsker").

Mekanisme

Serinproteaser er sekvensspecifikke, hvilket betyder, at de kun angriber et bestemt mønster af aminosyrebindinger i deres substratproteiner. De knuser deres mål gennem en kemisk reaktion kaldet hydrolys, som involverer tilføjelse af vand.

Roller

Bukspytkirtlen udskiller tre serinproteaser, der er vigtige for fordøjelsen: chymotrypsin, trypsin og elastase. Flere faktorer, der er kritiske for normal blodkoagulation – herunder faktor X, som ofte er involveret i hemofili – er serinproteaser. Serinproteaser er også vigtige for komplementkomponenten i immunsystemet.

Inhibition

Serinproteaser kontrolleres af en klasse af molekyler kaldet serpiner, for serinproteaseinhibitorer. Serpiner lure serinproteaser til at binde dem ved at efterligne deres normale substrater.