Hvad sker der med ægalbumin, når der tilsættes syre?

Når syre tilsættes ægalbumin, gennemgår proteinet en proces kaldet denaturering. Denaturering er den proces, hvorved proteinets struktur forstyrres, og dets egenskaber ændres. I tilfælde af ægalbumin får tilsætningen af ​​syre proteinet til at folde sig ud og miste sin opløselighed. Dette kan observeres, når æggehviden bliver fra en klar væske til en uklar, uigennemsigtig gel.

Tilsætning af syre til ægalbumin får også proteinet til at udfælde. Udfældning er den proces, hvorved et stof kommer ud af opløsning og danner et fast stof. I tilfælde af ægalbumin udfælder proteinet ud af opløsningen som et hvidt, flokkulent fast stof.

Denatureringen og udfældningen af ​​ægalbumin med syre er et resultat af afbrydelsen af ​​proteinets hydrogenbindinger og disulfidbindinger. Hydrogenbindinger er svage kemiske bindinger, der dannes mellem et brintatom og et elektronegativt atom, såsom oxygen eller nitrogen. Disulfidbindinger er kovalente bindinger, der dannes mellem to svovlatomer. Disse bindinger er ansvarlige for at holde proteinets struktur sammen. Når syre tilsættes, brydes hydrogenbindingerne og disulfidbindingerne, hvilket får proteinet til at udfolde sig og miste sin opløselighed.

Denaturering og udfældning af ægalbumin med syre er en vigtig proces i fødevareindustrien. Det bruges til at lave en række fødevarer, såsom mayonnaise, salatdressing og marengs.