Pepsin-enzymet – opdagelse, aktivering og funktion

1836 opdagede Theodor Schwann et stof i mavesaft, der nedbryder æggehvide. Ifølge "Annals of Gastroenterology" (2012) fulgte isolationen opdagelsen af saltsyre. Schwann kaldte det "pepsin" – et proteolytisk enzym.

Produktion

Pepsin fremstilles som inaktivt pepsinogen i øvre mavekirtelceller (og nogle slimceller). Ved måltid: stimuli → frigivelse af pepsinogen → kontakt med mavesyre.

Aktivering

Mavesyre ændrer pepsinogens 3D-struktur (konformation) → aktivt pepsin. Kræver surt miljø (pH < 5) – aktivitet næsten nul ved højere pH. Ifølge 2012-artiklen: ingen specifik rolle for pepsin i sårudvikling identificeret, selvom det kan angribe maveproteiner hvis slimlaget er skadet.

Funktion

Pepsin angriber protein-delen af måltidet. Proteolytisk: skærer store proteiner til mindre polypeptider til tarmabsorption. Proteiner = aminosyrer holdt af peptidbindinger. Pepsin skærer ved bestemte aminosyrer (glutamin, leucin, asparagin). Senere: polypeptyder yderligere nedbrudt af endo/exopeptidaser → absorption. Pepsins præference betyder, nogle proteiner undgår spaltning (f.eks. gluten ved cøliaki → hel gluten i tarmen → betændelse).

Regulering

Pepsinogen-sekretion styres af: nervesystem, hormoner (endokrine), mavesyremængde. Lav syre (achlorhydri, H. pylori, post-gastrisk kirurgi, PPI) → reduceret pepsin → dårligere proteindigestion.