Amylase: Det afgørende enzym til fordøjelse af kulhydrater

Amylase – Struktur, funktion og klinisk relevans

Amylase hydrolyserer α-1,4-glycosidiske bindinger i stärkelse, glykogen og relaterede polysaccharider → maltose, maltotriose, α-limit dextriner.

Kilder og isoformer

Isoform	Gen	Primær kilde	Fysiologisk rolle
Spyt (AMY1)	AMY1A/B/C	Spyrtkirtler (parotis)	Initierer stærkelsefordøjelse i munden; fortsætter i bolus
Pankreatisk (AMY2)	AMY2A/B	Pankreatiske acinøse celler	Hovedluminal fordøjelse i duodenum

Mekanisme

• Calciumafhængigt metalloenzym.
• Tilfældig knækning af interne α-1,4-bindinger (endo-handling).
• Kan ikke knække α-1,6-forgreningspunkter (limit dextriner forbliver til sucrase-isomaltase).

Klinisk betydning

• Forhøjet serum-amylase: Akut pankreatitis (3× ULN), spyrtkirtelsygdom, makroamylasemi, nyresvigt, perforeret ulcus.
• Urin-amylase: Mere specifik for pankreatisk oprindelse.
• Genetisk variation: AMY1 kopital korrelerer med stærkelse-tilpasning, fedme-risiko (omdiskuteret).

Fordøjelses-oversigt

1. Mund: Spyt-amylase starter hydrolyse (pH 6,7–7,0).
2. Mave: Amylase inaktiveres af syre (pH <4).
3. Tolvfingertarm: Pankreatisk amylase virker (pH 7–8); maltase, sucrase-isomaltase afslutter til glucose.
4. Absorption: SGLT1 (glucose/galaktose), GLUT5 (fruktose).

Uden amylase ville komplekse kulhydrater nå tyktarmen → osmotisk diarré, opblæsning, undernæring.