Myofibriller: De nanoskala-motorer bag skeletmuskel-kontraktion

Myofibriller er de kontraktiles organeller inden i skeletmuskel-fibre — hundreder til tusinder per fiber, hver en lineær kæde af sarkomerer, den fundamentale enhed for kontraktion.

Ultrastruktur

• Sarkomerer: Z-disc til Z-disc (~2,2 µm hvile). Gentagne enheder skaber striationer.
• Tynde (Myosin) filamenter: Bipolare myosin II molekyler; hoveder binder aktin, hydrolyserer ATP til power stroke.
• Tynne (Actin) filamenter: F-actin + troponin (Ca²⁺ sensor) + tropomyosin (blokerer myosin-pladser i hvile).
• Titin: Kæmpe elastisk protein der spænder over halv-sarkomer (Z-disc til M-linje); giver passiv spænding, centrerer tynde filamenter.

Gladende filament-mekanisme

1. Ca²⁺ binder troponin-C → konformationel ændring.
2. Tropomyosin skifter → afslører myosin-bindings-pladser på aktin.
3. Myosin-hoveder binder → power stroke (ADP/Pi frigivelse) → filament-glidning → sarkomer-forkortelse.
4. ATP binder myosin → lossning → nulstilling til næste cyklus.

Klinisk relevans

• Rhabdomyolyse: Myofibrillær forstyrrelse → myoglobinuri → AKI.
• Muskulære dystrofier: Dystrofin-glykoprotein-kompleks binder membran til cytoskelet; tab → membran-fragilitet → myofibrillær skade.
• Myofibrillære myopatier: Protein-aggregering (desmin, αB-crystallin) forstyrrer sarkomer-arkitektur.