Hos mennesker har de embryonale og føtale former for hæmoglobin en højere affinitet for ilt end voksne. Dette skyldes?

Hos mennesker har de embryonale og føtale former for hæmoglobin en højere affinitet for ilt end hos voksne. Dette skyldes primært tilstedeværelsen af ​​en specifik type globinkæde kaldet gamma globinkæden. Under embryonal og føtal udvikling er den dominerende hæmoglobintype hæmoglobin F (HbF), som består af to alfa-globinkæder og to gammaglobinkæder. Sammenlignet med hæmoglobin hos voksne (hæmoglobin A eller HbA), som har to alfa-globinkæder og to beta-globinkæder, udviser HbF en højere affinitet for oxygen.

Gamma-globinkæderne i HbF har en højere iboende affinitet for oxygen end beta-globinkæderne fundet i HbA. Denne forskel tilskrives flere strukturelle variationer mellem gamma- og beta-globinkæderne. En nøglefaktor er tilstedeværelsen af ​​en specifik aminosyre kaldet serin i position 143 i gammaglobinkæden. I HbA er denne position besat af histidin. Serinresten i HbF muliggør dannelsen af ​​en yderligere hydrogenbinding med oxygen, hvilket bidrager til den øgede oxygenaffinitet.

Ydermere har gammaglobinkæderne en højere grad af kooperativitet sammenlignet med beta-globinkæder. Kooperativitet refererer til det fænomen, hvor bindingen af ​​oxygen til en underenhed af et hæmoglobinmolekyle letter bindingen af ​​oxygen til de andre underenheder. Den højere kooperativitet i HbF giver mulighed for en stejlere iltbindingskurve, hvilket resulterer i en større stigning i iltmætning ved lavere iltkoncentrationer.

Den højere oxygenaffinitet af HbF er afgørende for fosterudviklingen. Det sikrer, at fosteret effektivt kan udvinde ilt fra moderens kredsløb, hvor iltspændingen er lavere sammenlignet med de voksnes lunger. Som et resultat kan fosteret opnå tilstrækkelig ilt til dets stofskiftebehov på trods af den lavere iltkoncentration i livmodermiljøet.

Efter fødslen falder produktionen af ​​HbF gradvist, og produktionen af ​​HbA stiger. Overgangen fra HbF til HbA er typisk afsluttet inden for de første par måneder af livet. Denne ændring i hæmoglobintyper reguleres af forskellige faktorer, herunder ændringer i genekspression, iltniveauer og tilgængeligheden af ​​globinkæder.