Trypsin: Det proteindøjende enzym – funktion, aktivering og klinisk anvendelse

Trypsin-oversigt

Trypsin er en serineprotease (endopeptidase), der sekreteres af bukspytkirtlen som inaktiv trypsinogen. I duodenum aktiverer enteropeptidase (enterokinase) trypsinogen til trypsin, som derefter aktiverer andre pankreatiske zymogener (chymotrypsinogen, prokarboksypeptidaser, proelastase).

Specificitet & virkning

• Klyver peptidbindinger på carboxyl-siden af basale aminosyrer: lysin og arginin.
• Virker optimalt ved pH 7,5–8,5 (duodenalt miljø).
• Hydrolyser yderligere peptider til mindre oligopeptider og aminosyrer til absorption via børstebord-peptidaser og transportører.

Fysiologisk kontekst

Mavepepsin initierer proteindøjelse ved lavt pH. Trypsin og andre pankreatiske proteaser fortsætter hydrolys i den alkaliske tyndtarm. Mangel (fx cystisk fibrose, kronisk pankreatit) forårsager proteinmalabsorption, steatoré og undernæring.

Klinisk anvendelse

Trypsin anvendes i sår-debridement (topikal), cellekultur (celledissociation), og som diagnostisk marker (fækalkal elastase-1, trypsinogen) for pankreatisk ekskrin funktion.