Hemoglobin: Ilt-bæreren, Der Gør Liv Muligt

Hemoglobin (Hb) er det jernholdige protein i røde blodlegemer, der gør ilt-transport effektiv – uden det ville opløst ilt opfylde mindre end 1% af metaboliske behov.

Molekylær Arkitektur

• Tetramerisk Struktur: To α-globin + to β-globin-kæder (voksen HbA).
• Hæm-grupper: Hver kæde binder ét hæm (protoporfyrin IX + Fe²⁺).
• Kapacitet: Fire O₂-molekyler per hemoglobin-molekyle.

Ilt-bindings-dynamik

• Kooperativ Binding: Første O₂ øger affinitet for næste – skaber den sigmoidale dissociationskurve.
• P₅₀: PO₂ ved 50% mætning (~26–27 mmHg).
• Bohr-effekt: ↓pH / ↑CO₂ / ↑2,3-BPG / ↑temperatur → højre skift → forbedret O₂-frigivelse i væv.

Kliniske Målinger

• Hb-koncentration: g/dL (Mænd 13,5–17,5; Kvinder 12,0–15,5).
• Hematokrit: % blodvolumen som RBC'er (~3× Hb).
• HbA1c: Glykeret hemoglobin; 3-måneders glukose-gns.
• Variant Hemoglobiner: HbS (sickle), HbC, HbE, thalassæmier.

Farve-signatur

• Oxyhemoglobin: Lys rød (arterielt).
• Deoxyhemoglobin: Mørk rød/blålig (venøst).