Hvad er funktionen af ​​hæm i hæmoglobin?

Hæmgruppen er en væsentlig bestanddel af proteinet hæmoglobin, som er ansvarlig for transport af ilt i blodbanen. Strukturen af ​​hæmgruppen er en porphyrinring med en jernion i midten. Jernionen er bundet til porphyrinringen af ​​fire nitrogenatomer og er yderligere koordineret til en femte ligand, typisk et vandmolekyle. Det sjette koordinationssted på jernionen er tilgængelig for binding til et oxygenmolekyle.

Når et iltmolekyle binder sig til jernionen i hæmoglobin, ændrer jernionen sin oxidationstilstand fra Fe(II) til Fe(III). Denne ændring i oxidationstilstand får hæmgruppen til at blive mere elektronrig, hvilket fører til stærkere interaktioner mellem hæmgruppen og proteinstrukturen af ​​hæmoglobin. Bindingen af ​​oxygen til hæmoglobin inducerer også konformationelle ændringer i proteinet, hvilket letter den samarbejdsmæssige binding af yderligere oxygenmolekyler til hæmoglobin.

Den kooperative binding af iltmolekyler til hæmoglobin er afgørende for effektiv transport af ilt i blodbanen. Ved det lave partialtryk af ilt, der findes i lungerne, binder hæmoglobin sig til iltmolekyler og bliver mættet med ilt. Når hæmoglobin når væv, hvor partialtrykket af ilt er lavere, dissocieres iltmolekylerne fra hæmoglobin og frigives til vævet. Den kooperative binding af iltmolekyler til hæmoglobin sikrer, at ilt effektivt påføres hæmoglobin i lungerne og aflades i vævene, hvor det er nødvendigt for cellulær respiration.