Hæm i hemoglobin: Struktur, iltbinding og kooperativ transport

Hæm-struktur

En porphyrinring med et centralt jernion (Fe²⁺) koordineret af fire pyrrol-nitrogen. En proximale histidin (His F8) binder 5. koordinationsplads. Den 6. plads binder O₂ reversibelt.

Iltbinding & konformationsændring

• O₂-binding oxiderer Fe²⁺ til Fe³⁺ (lavt spin), trækker jern ind i porphyrinplanet.
• Dette flytter den proximale histidin, udløser en T (spændt) → R (afslappet) kvartær overgang i hemoglobin-tetrameren.
• R-tilstanden har højere O₂-affinitet – positiv kooperativitet.

Fysiologisk betydning

• I lunger (højt pO₂): Hemoglobin loader O₂ kooperativt, opnår næsten fuld mætning.
• I væv (lavt pO₂): O₂ afloades effektivt pga. lavere affinitet.
• Bohr-effekt: H⁺ og CO₂ (høje i væv) stabiliserer T-tilstand, forbedrer O₂-frigivelse.

Denne elegante allosteriske mekanisme sikrer effektiv O₂-leverance fra lunger til metaboliserende væv.