Hemoglobin: Struktur, Funktion og Ilttransport

Hemoglobin (Hb) er det jernholdige ilttransport-metalloprotein i rygradsdyrs røde blodceller. Dens elegante molekyulære design tillader det at binde ilt i lungerne og frigive det præcist, hvor vævne har mest behov for det.

Molekylær Struktur

• Tetramær sammensætning: To α-globin og to β-globin kæder (voksen HbA).
• Hæm-grupper: Hver underenhed indeholder en protoporfyrin IX-ring med et centralt jern (Fe²⁺), der binder et O₂-molekyle.
• Kooperativ binding: Binding af det første iltmolekyle letfter efterfølgende binding, hvilket producerer en sigmoid ilt-dissociationskurve (allosterisk overgang fra T-tilstand til R-tilstand).

Fysiologiske Funktioner

• O₂ Transport: I lungerne (højt PO₂) bliver hemoglobin mættet; i vævne (lavt PO₂) frigives ilt.
• CO₂ Transport: ~20% som karbamino-hemoglobin (bundet til globin N-terminaler); resten som bikarbonat (via carbonanhydrase) og opløst CO₂.
• Buffering: Histidin-rester buffrer H⁺ (Bohr-effekt: faldende pH/øget CO₂ → faldende O₂-affinitet → forbedret afgivelse i metabolisk aktive væv).
• NO-modulering: Hemoglobin binder og frigiver nitrik oksid, regulerer vaskulær tone.

Vigtige Varianter

• HbF (α₂γ₂): Føtal hemoglobin – højere O₂-affinitet (venstre-skiftet kurve) letter plazentaroverdrag.
• HbA₂ (α₂δ₂): Mindre voksen komponent (2–3%); forhøjet ved β-thalassemi-trait.
• Patologiske varianter: HbS (siklecelle), HbC, HbE, thalassemier.

Kliniske Mål

• Hemoglobin-koncentration (g/dL) – anæmi-screening
• HbA1c – glykemisk kontrol (3-måneders gennemsnit)
• O₂-sætning (pulsoksymetri) – funktionel hemoglobin-sætning

Hemoglobins allosteriske elegance gør det eksquisit afstemt til ilt-optagelse i lungerne og afgivelse i vævne.