Hvorfor bliver enzymet trypsin deaktiveret, når det introduceres i mavesaften i maven?
1. Lav pH:Mavesaften i maven er meget sur, med en pH-værdi fra 1 til 2. Trypsin har et optimalt pH-område mellem 7 og 9. Den ekstremt lave pH i mavesaft denaturerer trypsin, hvilket får det til at miste sin struktur og katalytisk aktivitet.
2. Tilstedeværelse af pepsin:Maven udskiller også et andet enzym kaldet pepsin, som er ansvarlig for den indledende nedbrydning af proteiner i det sure miljø i maven. Pepsin fungerer bedst ved en lav pH og kan direkte nedbryde trypsin, hvilket yderligere bidrager til dets deaktivering.
3. Inaktivering af sure proteaser:Mavesaft indeholder forskellige sure proteaser, såsom cathepsin D og gastricsin, som direkte kan målrette og spalte peptidbindingerne i trypsinmolekylet, hvilket fører til dets inaktivering.
4. Proteasehæmmere:Maven producerer også proteasehæmmere, som er proteiner, der specifikt binder til og hæmmer aktiviteten af proteolytiske enzymer som trypsin. Disse inhibitorer forhindrer trypsin i at udføre sine katalytiske funktioner.
5. Høj enzymkoncentration:I bugspytkirtlen syntetiseres trypsin som en inaktiv precursor kaldet trypsinogen for at forhindre dets for tidlige aktivering i selve bugspytkirtlen. Men når trypsinogen kommer ind i tyndtarmen, bliver det aktiveret af et andet enzym kaldet enterokinase. I modsætning hertil kan den høje koncentration af trypsin i mavesaften føre til autoaktivering af trypsinogen, hvilket resulterer i dets hurtige inaktivering på grund af de sure forhold og tilstedeværelsen af inhibitorer.
Derfor fører kombinationen af lav pH, tilstedeværelsen af pepsin og andre sure proteaser, proteasehæmmere og den høje enzymkoncentration i mavesaften til deaktivering af trypsin, når det indføres i maven. Dette sikrer, at trypsin forbliver inaktivt og ikke forstyrrer fordøjelsen af proteiner i maven, som primært udføres af pepsin.
gigt