Hvad er komponenterne i hæmoglobin?

Globin: Hæmoglobin består af fire polypeptidunderenheder kaldet globiner. Disse underenheder er arrangeret i en tetramer struktur med to alfa- og to beta-globinkæder. Hver globinkæde består af en lineær sekvens af aminosyrer, der foldes til en specifik tredimensionel struktur.

Hem: Hver globin-underenhed binder til en hæmgruppe. Hæm er et jernholdigt porfyrinmolekyle. Jernionen i hæm er bundet til fire nitrogenatomer i porphyrinringen og til et femte nitrogenatom i en histidinrest fra globinkæden. Jernionens sjette koordinationsposition er tilgængelig til at binde iltmolekyler.

Oxygenbinding: Iltmolekyler binder til jernionerne i hæmgrupperne i hæmoglobin. Hvert hæmoglobinmolekyle kan binde op til fire iltmolekyler, et til hver af dets fire hæmgrupper. Bindingen af ​​ilt til hæmoglobin er en samarbejdsproces, hvilket betyder, at bindingen af ​​ilt til en hæmgruppe øger affiniteten af ​​de andre hæmgrupper til ilt. Denne samarbejdsbinding tillader hæmoglobin at binde og frigive ilt effektivt som reaktion på ændringer i iltkoncentrationen i kroppen.

Allosterisk regulering: Bindingen af ​​oxygen til hæmoglobin reguleres af allosteriske effektorer. Allosteriske effektorer er molekyler, der binder til hæmoglobin og ændrer dets affinitet for oxygen. Den vigtigste allosteriske effektor er kuldioxid. Kuldioxid binder sig til hæmoglobin og nedsætter dets affinitet til ilt. Dette er grunden til, at frigivelsen af ​​ilt fra hæmoglobin øges i væv, hvor kuldioxidniveauerne er høje, såsom i respirerende væv.

Andre allosteriske effektorer af hæmoglobin omfatter hydrogenioner (H+), chloridioner (Cl-) og visse organiske fosfater, såsom 2,3-bisphosphoglycerat (BPG). Disse allosteriske effektorer kan binde til hæmoglobin og enten øge eller mindske dets affinitet for oxygen, afhængigt af den specifikke effektor.