Hemoglobinstruktur: Globinkæder, heme-grupper og kooperativ iltbinding

Globinkæder

Voksen hemoglobin (HbA) er en tetramer: to α-globin og to β-globin kæder. Hver kæde folder sig til en kompakt globulær struktur med en heme-lomme.

Heme-prostetiske grupper

Hver globin binder et heme – en jernholdig porphyrin-ring. Det two-værdige jern (Fe²⁺) koordinerer fire porphyrin-nitrogener og en proximale histidin; det sjette koordineringssted binder O₂ reversibelt.

Kooperativ binding

Binding af O₂ til ét heme øger affiniteten for de resterende tre (positiv kooperativitet). Denne sigmoidale bindingskurve gør effektiv belastning i lungerne (højt PO₂) og aflastning i vævne (lavt PO₂) mulig.

Allosteriske modulatorer

• CO₂ & H⁺ (Bohr-effekt): Lavere affinitet → forbedret O₂-frigivelse i metabolisk aktive væv.
• 2,3-BPG: Binder deoxyhemoglobin, stabiliserer T-tilstand, reducerer affinitet.
• Cl⁻: Modulerer affinitet fysiologisk.

Denne udsøgte regulering matcher iltleverancen til vævets behov.