|  | Sundhed og Sygdom >  | Sygdomme og behandlinger | Muskelstræk

Myoglobin: Musklerens iltreservoir

Myoglobin er et heme-inholdende, monomerilt iltbindende protein fundet udelukkende i hjerte- og skeletmuskulatur. Ofte kaldt "muskel-hæmoglobin," tjener det som intracellulært iltreservoir og faciliterer iltdiffusion fra kapillærer til mitokondrier.

Struktur & iltbinding

  • Enkel polypeptid-kæde (153 aa) + et heme-gruppe (Fe²⁺ protoporfyrin IX).
  • Molekylvægt: ~17 kDa (vs. hæmoglobins 64 kDa tetramer).
  • Hyperbolisk O₂-dissociationskurve (vs. hæmoglobins sigmoidale) — højere affinitet, ingen kooperativitet.
  • P₅₀ (PO₂ ved 50% mætning): ~2–3 mmHg (vs. Hb ~26 mmHg).

Fysiologiske roller

  1. Iltlager: I hvile holder myoglobin ~10–15% af muskel-O₂. Under kontraktion stopper kapillær-flow periodisk; myoglobin frigiver O₂ for at opretholde aerob ATP-produktion.
  2. Faciliteret diffusion: Myoglobin "skyder" O₂ fra cellemembran til mitokondrier — kritisk i store fibrer med lange diffusionsafstande.
  3. Nitric oxide-skaping: Regulerer NO-signalering, mitokondriel respiration og vaskulær tone.
  4. Reaktivt ilt-species (ROS) modulering: Ferrost myoglobin kan peroxidere; ferrisk (metmyoglobin) er pro-oxidativ.

Klinisk betydning

  • Rhabdomyolyse: Massiv muskel-nekrose → myoglobinuri → akut nyreskade (heme-pigment nefrotoksicitet). Urin-strib positiv for "blod" men ingen erythrocytter i mikroskop.
  • Hjerte-biomarker: Tidlig markør for MI (stiger 1–3 timer), men ikke specifik (skeletmuskel-frigivelse). Afskåret af troponin.
  • Kompartmentsyndrom: Forhøjet interstitiel myoglobin bekræfter muskel-ischem.
  • Pattedyr: Ekstreme myoglobin-koncentrationer (10× menneske) muliggør forlængede dyk.

Farve & kødvidenskab

  • OxyMb (O₂-bundet) = lys rød (friskt kød).
  • DeoxyMb = purpur-rød (vakuum-pakket).
  • MetMb (Fe³⁺) = brun (oksideret, ældet kød).

Myoglobin er den usungede helt for vedvarende muskel-ydeevne – broer gabet mellem blodforsyning og mitokondriel efterspørgsel.

Muskelstræk