Amylase: Hvordan dette enzym accelererer kulhydratfordøjelse

Amylase er et fordøjelsesenzym, der katalyserer hydrolys af α-1,4-glycosidiske bindinger i starch og glykogen, opdeler dem i maltose, maltotriose og α-limit dextriner.

Virkningsmekanisme

1. Substrat-binding: Amylases aktive side rummer den helikale starch-kæde.
2. Katalyse: Syre-base rester knækker glycosidiske bindinger, sænker aktiveringsenergien.
3. Produkt-frigivelse: Mindre oligosaccharider diffunderer væk til yderligere fordøjelse af maltase, sukrase-isomaltase.

Kilder og steder

• Spytamylase (ptyalin): Afskilt fra spytkløer; initierer fordøjelse i munden (pH ~6,7–7,0). Inaktiveret af mavesyre.
• Pankreatisk amylase: Afskilt i duodenum; virker ved pH 6,7–7,0 (bikarbonat neutraliserer chymus). Hovedbidrager.

Regulering

• Neural (vagus) og hormonelle (CCK, sekretin) stimuli udløser pankreatisk sekretion.
• Feedback: luminale næringsstoffer fastholder frigivelse.

Klinisk relevans

• Forhøjet serum-amylase: Akut pankreatitis (3× ULN), spytkløe-sygdom, makroamylasemi, nyresvigt.
• Mangel: Sjælden kongenital; forårsager starch-malabsorption, diarré, opblåsthed.

Amylase eksemplerer enzymatisk effektivitet: ét molekyle behandler tusinder af substrat-molekyler per sekund, omdanner kost-starch til optagelige sukker inden for minutter.