Hemoglobin A (HbA) struktur: Alfa og Beta globin amino-syre sekvenser

Voksen hemoglobin (HbA, α₂β₂) er en tetramer sammensat af to α-globin og to β-globin kæder, hver binder en heme-gruppe. De primære sekvenser (UniProt P69905 for α, P68871 for β) er:

Alfa-kæde (141 amino-syrer)

VLSPADKTNVKAAWGKVGAHAGEYGAEALERMFLSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVKGHGKKVADALTNAVAHVDDMPNALSALSDLHAHKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLAAHLPAEFTPAVHASLDKFLASVSTVLTSKYR

Beta-kæde (146 amino-syrer)

VHLTPEEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPWTQRFFESFGDLSTPDAVMGNPKVKAHGKKVLGAFSDGLAHLDNLKGTFATLSELHCDKLHVDPENFRLLGNVLVCVLAHHFGKEFTPPVQAAYQKVVAGVANALAHKYH

Strukturel og funktionel betydning

• Begge kæder folder sig ind i den klassiske globin-fold (8 helixer A–H) der danner heme-lommer.
• α₁β₁ og α₂β₂ grænseflader (høj affinitet) og α₁β₂/α₂β₁ grænseflader (lavere affinitet) medvirker til kooperativ O₂-binding.
• Nøglerester: Proximal His (F8) binder Fe²⁺; Distal His (E7) stabiliserer bundet O₂.
• Mutationer forårsager hemoglobinopatier (f.eks. HbS β6 Glu→Val; HbC β6 Glu→Lys; thalassemier).

Sekvens-konservering på tværs af pattedyr understreger hemoglobins essentielle rolle i ilt-transport.