Hvad er den molekylære sammensætning af hæmoglobin i røde blodlegemer?

Hæmoglobin, det iltbærende molekyle i røde blodlegemer, er et komplekst kugleformet protein med fire polypeptidkæder (globinkæder) og fire hæmgrupper. Hver polypeptidkæde er foldet til en kompakt, næsten sfærisk struktur kaldet et globin.

Haem: Hæmgruppen er en porphyrinring med en jernion (Fe2+) i midten. Porphyrinringen består af fire pyrrolringe forbundet af methinbroer. Jernionen er bundet til porphyrinringen af ​​fire nitrogenatomer fra pyrrolringene.

Globin-kæder: De fire globinkæder af hæmoglobin hedder alfa, beta, gamma og delta. Hos voksne består hæmoglobin A, den mest almindelige form for hæmoglobin, af to alfa-kæder og to beta-kæder. Andre typer hæmoglobin, såsom hæmoglobin A2 og hæmoglobin F, har forskellige kombinationer af globinkæder.

De fire polypeptidkæder af hæmoglobin er arrangeret i en tetramerisk struktur, med de fire hæmgrupper placeret i kløfter mellem globinkæderne. Hæmgrupperne er bundet til globinkæderne ved hydrofobe interaktioner og hydrogenbindinger.

Oxygenbinding: Hæmoglobin binder iltmolekyler reversibelt til jernionerne i dets hæmgrupper. Når iltkoncentrationen er høj, binder hæmoglobin iltmolekyler og bliver iltet. Når iltkoncentrationen er lav, frigiver hæmoglobin iltmolekyler og bliver deoxygeneret.

Bindingen af ​​ilt til hæmoglobin er kooperativ, hvilket betyder, at bindingen af ​​et iltmolekyle til hæmoglobin øger affiniteten af ​​de andre hæmgrupper til ilt. Denne samarbejdsevne skyldes de konformationelle ændringer, der opstår i hæmoglobinmolekylet, når det binder ilt.

Den kooperative binding af ilt til hæmoglobin gør det muligt for røde blodlegemer at transportere store mængder ilt effektivt. Hæmoglobin er i stand til at binde og frigive iltmolekyler som reaktion på ændringer i iltkoncentrationen i væv, hvilket sikrer, at væv modtager en konstant tilførsel af ilt.