Hemoglobin: Ilt- og kuldioxid-transportproteinet

Hemoglobin er det jernholdende protein i røde blodceller, der er ansvarligt for respiratorisk gastransport. Hvert molekyel består af fire globin-kæder (to α, to β hos voksne), hver binder en heme-gruppe med et centralt jernatom.

Dobbelt transportfunktion

1. Ilt-leverance: I de pulmonære kapillærer binder ilt kooperativt til heme-jern (Fe²⁺), og danner oxyhemoglobin. Den sigmoidale ilt-hemoglobin-dissociationskurve tillader effektiv optagelse i lunger (højt pO₂) og frigivelse i væv (lavt pO₂, højt CO₂, lavt pH, højt 2,3-BPG).
2. Kuldioxid-fjernelse: CO₂ transporteres på tre måder:
   • Opløst i plasma (~10%)
   • Som bikarbonat (HCO₃⁻) via carbonisk anhydrase (~70%)
   • Bundet til hemoglobin amino-grupper som karbaminohemoglobin (~20%)
   Haldane-effekten beskriver, hvordan deoxygeneret hemoglobin binder mere CO₂ og H⁺, faciliterer CO₂-optagelse i væv og frigivelse i lunger.

Klinisk relevans

• Anæmi (lavt Hb) reducerer ilt-bæreevne → træthed, dyspnoé, høj-udgangs hjerteinsufficiens.
• Hemoglobinopatier (sickle cell, thalassemi) ændrer struktur/funktion.
• Glykeret hemoglobin (HbA1c) afspejler 3-måneders glukose-kontrol i diabetes.
• CO-forgiftning: CO binder til heme med 200–250× affinitet af O₂.

Hemoglobins elegante allosteriske regulering gør det udsøgt velegnet til at matche ilt-forsyning med metabolisk efterspørgsel.