|  | Sundhed og Sygdom >  | Sygdomme og behandlinger | Smitsomme sygdomme

BSE-prionen: PrPSc – Struktur, konversion og patogenicitet

Den infektiøse agent ved BSE er den sygdomsassocierede isoforme af prionproteinet, betegnet PrPSc (scrapie-form).

Molekulære karakteristika

  • PrPC (normal): GPI-anchored glycoprotein, α-hjelik (42%), udtrykt på nevroner, lymfocytter, andre. Funktion: kobberbinding, neuroprotektion, signalering.
  • PrPSc (patogen): β-pleated sheet rig (43%), proteaseresistent kerne (PrP 27–30), uopløselig, aggregerer til amyloidfibriler.
  • Konversion: PrPSc binder PrPC → konformationel forandring → ny PrPSc (seeded polymerisation).

BSE PrPSc signatur

  • Western blot: tre bånd (di-, mono-, u-glykosyleret); diglykosyleret dominant (vs. scrapie).
  • Lavere molekylær masse af u-glykosyleret bånd (~19 kDa) vs. scrapie (~21 kDa).
  • Denne "molekulære signatur" adskiller BSE fra andre TSE'er og bekræfter vCJD-link.

Patogenicitet

  • Akkumulerer i CNS → synaptisk tab, spongiose, gliose, nevralt død.
  • Spreder via neurale forbindelser; lymfoid replikation forudgår neuroinvasion.
  • Modstår nedbrydning → miljømæssig persistens.

Nomenklatur

PrPSc = scrapie-form (historisk). PrPBSE nogle gange brugt for BSE-specifik konformer. PrPres = proteaseresistent PrP.

Smitsomme sygdomme