Protease -aktivitet af Bacillus sp

protease stammende fra Bacillus arter P7 fordøjer et protein , kaldet kasein , der er fundet i får, eller fåremælk , mælk. En undersøgelse offentliggjort i maj 2011 spørgsmålet om "Journal of Science of Food and Agriculture" undersøgte antioxidant og antimikrobielle virkninger af partielle caseinproteinerne efter p7 proteolyse eller spaltning af proteinet. Undersøgelsen fandt, at den delvise får kaseinat hæmmede væksten af adskillige bakteriearter . Derudover forfatterne rapporterede, at den delvise protein viste antioxidant aktiviteter .
Bacillus anthrasis

Bacillus anthrasis er det agens af miltbrand , en dødelig sygdom, der påvirker mennesker og dyr . Proteaser fra B. anthrasis menes at have vigtige roller i udviklingen af ​​miltbrand , men ingen af ​​disse angivelige enzymer er endnu ikke fuldt ud beskrevet. En undersøgelse i maj 2011 spørgsmålet om " BMC Biochemistry " identificerede nye proteaser afledt fra B. anthrasis . Forfatterne var i stand til at identificere proteaser med genetisk modificering anden bakterieart , Escherichia coli, således at de masse kunne producere enzymet. Forskerne lykkedes udtrykke miltbrand proteaser i E. coli og var i stand til at oprense enzymer til at afdække deres kemiske sammensætninger. Men endnu deres biologiske aktiviteter, der skal beskrives.
Bacillus subtillis

identifikation af proteaser og deres funktioner blev først forsøgt i slutningen af ​​1960'erne. I 1973, "Journal of Molecular Biology " udgivet en artikel, der beskrev egenskaberne for en protease isoleret fra Bacillus subtillis en fælles jordbakterier . Forfatterne fandt, at protease fra de arter kan eksistere enten i eller uden for organismen på grund af en enkelt mutation aktiveret af temperaturen . Papiret fortsatte med at fastslå , at proteasen er involveret i spaltningen af ​​et enzym, der forener aminosyrer i produktion af RNA , kaldet RNA-polymerase. Polymerase molekyle er ansvarlig for temperatur -aktiverede dannelse af sporer , reproduktive former af bakterier.
Bacillus SSR1

protease der spalter et protein molekyle på en serin aminosyrerest blev isoleret fra en nyopdagede bakteriearter navngivne SSR1 . En artikel i spørgsmålet om " Process Biochemistry " i marts 2001 beskrev enzymets egenskaber . Forfatterne erklærede, at det er et enkelt protein eller monomer og mest aktive ved et pH på 8 til 11, eller i alkaliske miljøer. Forskerne fandt også, at enzymet er mest aktive i nærvær af metalioner, eller ladede atomer , såsom jern , calcium og natrium. Andre end sine præferencer for at skære et protein ved en serinrest , lidt andet er kendt om molekylet.
Hoteltilbud