Hvad er de to typer folde?

Foldning af et polypeptid kan forekomme på to måder. Den første type foldning, kendt som dannelse af sekundær struktur , involverer dannelsen af ​​regulære strukturelle elementer såsom alfa-helixer og beta-sheets. Den anden type foldning, kendt som dannelse af tertiær struktur involverer den yderligere foldning af polypeptidkæden til en specifik tredimensionel struktur.

Sekundær strukturdannelse er drevet af hydrogenbindingsinteraktioner og andre ikke-kovalente interaktioner mellem aminosyrerne i polypeptidkæden. De mest almindelige sekundære strukturelle elementer er alfa-helixer og beta-sheets. I en alfa-helix er polypeptidkæden snoet til en spiralformet konformation, mens polypeptidkæden i et beta-ark er arrangeret i et plisseret ark.

Tertiær strukturdannelse er drevet af en kombination af hydrofobe interaktioner, hydrofile interaktioner, hydrogenbindinger og elektrostatiske interaktioner mellem aminosyrerne i polypeptidkæden. Dannelse af tertiær struktur resulterer i dannelsen af ​​en specifik tredimensionel struktur, der er unik for hvert protein. Den tertiære struktur af et protein bestemmer dets biologiske funktion.

Foldningen af ​​proteiner er en kompleks proces, som stadig ikke er fuldt ud forstået. Det er dog kendt, at foldning af proteiner er afgørende for deres funktion.