Hemoglobin: Det vitale røde pigment i røde blodceller – Struktur og funktion

Hemoglobin (Hb) er et tetramerisk metalloprotein, der transporterer O₂ og CO₂ i vertebrers blod.

Struktur

• Globin-kæder: 4 underenheder – 2α (141 aa) + 2β (146 aa) i voksen HbA (α₂β₂). Fostral HbF = α₂γ₂.
• Heme-grupper: 4 per tetramer. Hver = protoporfyrin IX-ring + centralt Fe²⁺ (jern).
• Jern-koordinering: 4 pyrrol-nitrogen + proximalt histidin (F8) + O₂ (6. plads, reversibel).

Oxygen-binding – Kooperativ allosteri

• T-tilstand (tense): Lav affinitet (deoxyHb).
• R-tilstand (relaxed): Høj affinitet (oxyHb).
• Binding af første O₂ let efterfølgende binding → sigmoidale dissociationskurve.
• P₅₀: ~26 mmHg (partielt tryk ved 50% mætning).

Vigtige modulatorer (Bohr-effekt og mere)

Faktor	Effekt på O₂-affinitet	Fysiologisk rolle
↑ H⁺ (↓ pH)	↓ (Højre skift)	Forbedrer O₂-frigivelse i sure væv (motion, CO₂)
↑ CO₂	↓ (Carbamino-dannelse)	Samme
↑ 2,3-BPG	↓ (Stabiliserer T-tilstand)	Tilpasning til højde, anæmi; fostral Hb har lav BPG-affinitet → højere O₂-affinitet
↑ Temperatur	↓	Motion → O₂-frigivelse
CO	↑↑ (200–250x affinitet)	CO-forgiftning: venstre skift + reduceret kapacitet

Varianter og lidelser

• Siklecelle (HbS): β6 Glu→Val → polymerisering ved deoxygenering.
• Thalassemi: Reduceret α eller β-kæde syntese.
• Metahemoglobinæmi: Fe³⁺ (ferrisk) – kan ikke binde O₂.

Klinisk måling

CBC: Hb-koncentration (g/dL). Pulsoximetri: SpO₂ (funktionel mætning). Ko-oximetri: dyshemoglobiner (COHb, MetHb).